Bár enzimek hatására molekulák változtatni katalizátorként , hogy lebontják a nagyobb molekulák kisebbekre , ők nem változnak . Az enzimek ezért nagyon nagyon speciális . Úgy működnek a legjobban egy szűk hőmérséklet- és pH- tartományban. Minden kémiai reakció fenntartásához szükséges életet igényli a saját specifikus enzim .
Alak
Az enzim aktív helyén egy formája , amely megfelel a molekula része , amellyel reagál , más néven a szubsztrát . Az enzim és szubsztrát illeszkednek egymással, ami lehetővé teszi, hogy a reakció végbemenjen. A mód, ahogyan a formák lehetővé teszik az enzim és a hordozó illeszkedik egymáshoz vezetett a lock -and -key elmélet.
Fischer elmélete
1894 , Emil Fischer tett egy analógiát a lock -and -key modell és a konkrét intézkedés a kötés között egy enzim és egy szubsztrát . Szerint az analógia , az enzim a zár és a szubsztrátum a kulcs. Csak a megfelelő gombot, vagy hordozó , illeszkedik a meglévő kulcslyuk , vagy az aktív oldalon, a zár , vagy az enzim .
Problémás kiskaput
Amint az aljzat kinyitja az enzim szabadul fel a kémiai reakció . A lock -and -key elmélet egyértelműen magyarázza enzimek "magas specificitás , de nem veszi figyelembe az enzimek stabilizációs időszak alatt az átmeneti állapot . Sőt , az elmélet nem foglalkozik enzim a rugalmasság és a maga rugalmatlan .
Módosítása
1958 , Daniel Koshland módosította a lock -and -key elmélet , hogy foglalkozzon a modell merevség és az enzim stabilizációs időszak . Koshland a módosítás úgynevezett indukált -fit elmélet. Ez azt sugallja , hogy a szubsztrát enzim segít meghatározni a végleges alakját , és hogy az enzim ténylegesen rugalmasabb, mint a korábban felismerték . Ez a módosított lock -and- modell főbb foglalkozik az oka bizonyos vegyületek kötődni az enzim , de nem a szikra a reakció , ha az enzim már torzult túl sokszor .