Mi a hem szerepe a hemoglobinban?

A hem csoport a hemoglobin fehérje nélkülözhetetlen összetevője, amely felelős az oxigén szállításáért a véráramban. A hem csoport szerkezete egy porfirin gyűrű, amelynek középpontjában vasion található. A vasion négy nitrogénatomon keresztül kapcsolódik a porfiringyűrűhöz, és tovább koordinálódik egy ötödik ligandumhoz, jellemzően egy vízmolekulához. A vasion hatodik koordinációs helye elérhető az oxigénmolekulához való kötődéshez.

Amikor egy oxigénmolekula a hemoglobinban lévő vasionhoz kötődik, a vasion oxidációs állapotát Fe(II)-ről Fe(III)-ra változtatja. Ez az oxidációs állapot változása a hem csoport elektronban gazdagabbá válását okozza, ami erősebb kölcsönhatásokhoz vezet a hem csoport és a hemoglobin fehérjeszerkezete között. Az oxigén hemoglobinhoz való kötődése konformációs változásokat is indukál a fehérjében, ami megkönnyíti további oxigénmolekulák kooperatív kötődését a hemoglobinhoz.

Az oxigénmolekulák kooperatív kötődése a hemoglobinhoz elengedhetetlen az oxigén hatékony szállításához a véráramban. A tüdőben található oxigén alacsony parciális nyomásán a hemoglobin az oxigénmolekulákhoz kötődik, és oxigénnel telítődik. Amikor a hemoglobin eléri azokat a szöveteket, ahol az oxigén parciális nyomása alacsonyabb, az oxigénmolekulák disszociálnak a hemoglobinból, és felszabadulnak a szövetbe. Az oxigénmolekulák hemoglobinhoz való kooperatív kötődése biztosítja, hogy az oxigén hatékonyan töltődjön fel a hemoglobinra a tüdőben, és ürüljön ki a szövetekből, ahol a sejtlégzéshez szükséges.