Másodlagos szerkezet kialakítása hidrogénkötési kölcsönhatások és egyéb nem kovalens kölcsönhatások hajtják a polipeptid lánc aminosavai között. A leggyakoribb másodlagos szerkezeti elemek az alfa-hélixek és a béta-lemezek. Az alfa-hélixben a polipeptidlánc helikális konformációba csavarodik, míg a béta-lemezben a polipeptidlánc redőzött lapban van elrendezve.
Tercier struktúra kialakulása hidrofób kölcsönhatások, hidrofil kölcsönhatások, hidrogénkötések és elektrosztatikus kölcsönhatások kombinációja hajtja a polipeptid láncban lévő aminosavak között. A harmadlagos szerkezet kialakulása egy specifikus háromdimenziós szerkezet kialakulását eredményezi, amely minden fehérjére egyedi. A fehérje harmadlagos szerkezete meghatározza biológiai funkcióját.
A fehérjék hajtogatása összetett folyamat, amely még mindig nem teljesen ismert. Ismeretes azonban, hogy a fehérjék feltekeredése elengedhetetlen a működésükhöz.