1. A hemoglobin szerkezete:
A hemoglobin egy összetett fehérje, amely négy polipeptidláncból, úgynevezett globinokból áll. Minden globinlánc tartalmaz egy vasiont (Fe2+), amely egy porfirin gyűrűhöz kapcsolódik, és egy hemcsoportot alkot. Ezek a hem csoportok felelősek az oxigénmolekulák megkötéséért és felszabadításáért.
2. Oxigénmegkötés:
Amikor a hemoglobin oxigénhez kötődik, konformációs változáson megy keresztül feszült (T) állapotból relaxált (R) állapotba. Ez az alakváltozás növeli a hemoglobin oxigén iránti affinitását, lehetővé téve, hogy minden hemcsoport egy oxigénmolekulához kötődjön. Az oxigénnek a hemoglobinhoz való kötődése kooperatív, ami azt jelenti, hogy az egyik oxigénmolekula kötődése növeli a többi hemcsoport oxigén iránti affinitását.
3. Oxigénszállítás:
Miután az oxigénmolekulák a hemoglobinhoz kötődnek, a hemoglobin szállítja őket a véráramon keresztül. Az oxigénnel dúsított hemoglobin (HbO2) a tüdőből a test különböző szöveteibe és szerveibe kerül.
4. Oxigén kiürítés:
Azokban a szövetekben és szervekben, ahol az oxigénkoncentráció alacsonyabb, mint a tüdőben, oxigén szabadul fel a hemoglobinból. Az oxigén kiürítését számos tényező befolyásolja, többek között az oxigén parciális nyomása (pO2), a pH, a hőmérséklet és a szén-dioxid (CO2) koncentrációja. Amikor a pO2 csökken, a hemoglobin oxigén iránti affinitása csökken, ami oxigén felszabadulását okozza.
5. Bohr-effektus:
A Bohr-effektus a pH és a CO2 hatását írja le a hemoglobin oxigénmegkötő képességére. A pH csökkenésével vagy a CO2-szint növekedésével a hemoglobin oxigén iránti affinitása csökken, ami elősegíti az oxigén felszabadulását a szövetekbe.
6. Allosztérikus szabályozás:
A hemoglobin alloszterikus szabályozást mutat, ami azt jelenti, hogy az oxigén kötődése egy hemcsoporthoz befolyásolja az oxigén kötődését más hemcsoportokhoz. Ez az együttműködő magatartás elengedhetetlen a hatékony oxigénszállításhoz és -kirakodáshoz.
Összefoglalva, a hemoglobin oxigént szállít a vérben azáltal, hogy a tüdő oxigénmolekuláihoz kötődik, és elszállítja azokat a szövetekbe és szervekbe. A hemoglobin oxigénmegkötő képességét számos tényező befolyásolja, mint például az oxigén parciális nyomása, a pH, a hőmérséklet és a szén-dioxid koncentrációja. A hemoglobin kooperatív viselkedése és alloszterikus szabályozása biztosítja a hatékony oxigénszállítást a szervezet metabolikus igényeinek kielégítésére.
10 cm3 normál emberi vérminta 1,2 gramm hemoglobint tartalmaz Hány 36 cm3-t tartalmaz ugyanaz?
Terjedhet-e a T. cruzi vérátömlesztéssel?
Az oxigén diffúziós gradiense az alveolusok és a tüdőkapillárisok között?
Mi okozza a bőr alatti kis vérzéseket és a lábfejen a kalcium lerakódását?
Milyen körülmények okozzák az alacsony neutrofil- és fehérvérsejtszámot párhuzamosan?