Mi a hemoglobin molekuláris felépítése a vörösvértestekben?

A hemoglobin, a vörösvérsejtek oxigénszállító molekulája, egy összetett globuláris fehérje, négy polipeptidlánccal (globinlánc) és négy hemcsoporttal. Mindegyik polipeptid lánc egy kompakt, csaknem gömb alakú szerkezetté van hajtogatva, amelyet globinnak neveznek.

Hém: A hem csoport egy porfirin gyűrű, amelynek középpontjában vasion (Fe2+) található. A porfiringyűrű négy pirrolgyűrűből áll, amelyeket metinhidak kötnek össze. A vasiont a pirrolgyűrűkből négy nitrogénatom köti a porfiringyűrűhöz.

Globinláncok: A hemoglobin négy globinláncának neve alfa, béta, gamma és delta. Felnőtteknél a hemoglobin A, a hemoglobin leggyakoribb formája, két alfa- és két béta-láncból áll. Más típusú hemoglobinok, mint például a hemoglobin A2 és a hemoglobin F, a globinláncok különböző kombinációit tartalmazzák.

A hemoglobin négy polipeptidlánca tetramer szerkezetben helyezkedik el, a négy hemcsoport a globinláncok közötti hasadékokban helyezkedik el. A hem csoportok hidrofób kölcsönhatásokkal és hidrogénkötésekkel kötődnek a globinláncokhoz.

Oxigén megkötés: A hemoglobin az oxigénmolekulákat reverzibilisen köti a hemcsoportjaiban lévő vasionokhoz. Ha az oxigénkoncentráció magas, a hemoglobin megköti az oxigénmolekulákat, és oxigénnel telítődik. Ha az oxigénkoncentráció alacsony, a hemoglobin oxigénmolekulákat szabadít fel, és oxigénmentessé válik.

Az oxigén hemoglobinhoz való kötődése kooperatív, ami azt jelenti, hogy az egyik oxigénmolekula kötődése a hemoglobinhoz növeli a többi hemcsoport oxigén iránti affinitását. Ez a kooperativitás azon konformációs változásoknak köszönhető, amelyek a hemoglobin molekulában az oxigén megkötésekor lépnek fel.

Az oxigénnek a hemoglobinhoz való kooperatív kötődése lehetővé teszi a vörösvértestek nagy mennyiségű oxigén hatékony szállítását. A hemoglobin képes megkötni és felszabadítani az oxigénmolekulákat a szövetek oxigénkoncentrációjának változásaira reagálva, így biztosítva a szövetek állandó oxigénellátását.