Egészség és a Betegség
Hém: Minden globin alegység egy hem csoporthoz kötődik. A hem egy vastartalmú porfirin molekula. A hemben lévő vasion a porfiringyűrű négy nitrogénatomjához és a globinlánc hisztidin-maradékának ötödik nitrogénatomjához kötődik. A vasion hatodik koordinációs pozíciója az oxigénmolekulák megkötésére áll rendelkezésre.
Oxigén megkötés: Az oxigénmolekulák a hemoglobin hemcsoportjainak vasionjaihoz kötődnek. Minden hemoglobinmolekula legfeljebb négy oxigénmolekulát képes megkötni, a négy hemcsoport mindegyikéhez egyet. Az oxigén kötődése a hemoglobinhoz kooperatív folyamat, ami azt jelenti, hogy az oxigénnek az egyik hemcsoporthoz való kötődése növeli a többi hemcsoport oxigén iránti affinitását. Ez a kooperatív kötődés lehetővé teszi a hemoglobin számára, hogy a szervezet oxigénkoncentrációjának változásaira reagálva hatékonyan megkösse és felszabadítsa az oxigént.
Alloszterikus szabályozás: Az oxigén kötődését a hemoglobinhoz alloszterikus effektorok szabályozzák. Az alloszterikus effektorok olyan molekulák, amelyek a hemoglobinhoz kötődnek, és megváltoztatják annak oxigén iránti affinitását. A legfontosabb alloszterikus effektor a szén-dioxid. A szén-dioxid a hemoglobinhoz kötődik, és csökkenti annak oxigén iránti affinitását. Ez az oka annak, hogy az oxigén felszabadulása a hemoglobinból megnövekszik azokban a szövetekben, ahol magas a szén-dioxid szint, például a lélegző szövetekben.
A hemoglobin egyéb alloszterikus effektorai közé tartoznak a hidrogénionok (H+), a kloridionok (Cl-) és bizonyos szerves foszfátok, például a 2,3-biszfoszfoglicerát (BPG). Ezek az alloszterikus effektorok kötődhetnek a hemoglobinhoz, és az adott effektortól függően növelhetik vagy csökkenthetik annak oxigén iránti affinitását.